Химический состав живых организмов можно выразить в двух видах: атомный и молекулярный. Атомный (элементный) состав характеризует соотношение атомов элементов, входящих в живые организмы. Молекулярный (вещественный) состав отражает соотношение молекул веществ.
По относительному содержанию элементы, входящие в состав живых организмов, принято делить на три группы:
1. Макроэлементы - Н, О, С, N (в сумме около 98 %, их еще называют основные), Са, С1, К, S, Р, Mg, Na, Fe (в сумме около 2 %). Макроэлементы составляют основную массу химических элементов в живых организмах.
2. Микроэлементы - Mn, Br, F, Со, Zn, Си, В, I, Se и др. Их суммарное содержание в клетке составляет порядка 0,1 %.
Химические элементы, которые входят в состав живых организмов и при этом выполняют биологические функции, называются биогенными. Даже те из них, которые содержатся в клетках в ничтожно малых количествах, ничем не могут быть заменены и совершенно необходимы для жизни.
Химические элементы входят в состав клеток в виде ионов и молекул неорганических и органических веществ. Важнейшие неорганические вещества в клетке - вода и минеральные соли, важнейшие органические вещества - углеводы, липиды, белки и нуклеиновые кислоты.
Вода - преобладающий компонент всех живыхорганизмов. Она обладаету никал ьными свойствами благодаря особенностям строения: молекулы воды имеют форму диполя и между ними образуются водородные связи. Среднее содержание воды в клетках большинства живых организмов составляет около 70%. Вода в клетке присутствует в двух формах: свободной (95% всей воды клетки) и связанной (4-5% связаны с белками).
Функции воды:
1. Вода как растворитель. Многие химические реакции в клетке являются ионными, поэтому протекают только в водной среде. Вещества, растворяющиеся в воде, называются гидрофильными (спирты, сахара, альдегиды, аминокислоты), не растворяющиеся - гидрофобными (жирные кислоты, целлюлоза).
2. Вода как реагент. Вода участвует во многих химических реакциях: реакциях полимеризации, гидролиза, в процессе фотосинтеза.
3. Транспортная функция. Передвижение по организму вместе с водой растворенных в ней веществ к различным его частям и выведение ненужных продуктов из организма.
4. Вода как термостабилизатор и терморегулятор. Эта функция обусловлена такими свойствами воды, как высокая теплоемкость - смягчает влияние на организм значительных перепадов температуры в окружающей среде; высокая теплопроводность - позволяет организму поддерживать одинаковую температуру во всем его объеме; высокая теплота испарения - используется для охлаждения организма при потоотделении у млекопитающих и транспирации у растений.
5. Структурная функция. Цитоплазма клеток содержит от 60 до 95 % воды, и именно она придает клеткам определенную специфическую форму. У растений вода поддерживает тургор (упругость эндоплазматической мембраны), у некоторых животных служит гидростатическим скелетом (медузы).
Минеральные соли в водном растворе клетки диссоциируют на катионы и анионы. Наиболее важные катионы - К, Са2+, Mg2*, Na+, NH * анионы - CP, SO.2', HPO2, Н,РО/ , НС03 N03*. Существенным является не только концентрация, но и соотношение отдельных ионов в клетке.
Функции минеральных веществ:
1. Поддержание кислотно-щелочного равновесия. Наиболее важные буферные системы млекопитающих - фосфатная и бикарбонатная. Фосфатная буферная система (НР042-, Н,Р04 ) поддерживает pH внутриклеточной жидкости в пределах 6,9- 7,4. Бикарбонатная система (НСО/, Н,С03) сохраняет pH внеклеточной среды (плазмы крови) на уровне 7,4.
2. Участие в создании мембранных потенциалов клеток. Внутри клетки преобладают ионы К+ и крупные органические ионы, а в околоклеточных жидкостях больше ионов Na+ и Сl- В результате образуется разность зарядов (потенциалов) внешней и внутренней поверхностей мембраны клетки. Разность потенциалов делает возможным передачу возбуждения по нерву или мышце. 3 4 5
Активация ферментов. Ионы Са2+, Mg2* и др. Являются необходимыми активаторами и компонентами многих ферментов, гормонов и витаминов.
Создание осмотического давления в клетке. Более высокая концентрация ионов солей внутри клетки обеспечивает поступление в нее воды и создание тургорного давления.
Строительная (структурная). Соединения азота, фосфора, кальция и другие неорганические вещества служат источником строительного материала для синтеза органических молекул (аминокислот, белков, нуклеиновых кислот и др.) и входят в состав ряда опорных структур клетки и организма. Соли кальция и фосфора входят в состав костной ткани животных.
Понятие о биополимерах. Полимер - многозвеньевая цепь, в которой звеном является какое-либо относительно простое вещество — мономер, Биологические полимеры - это полимеры, входящие в состав клеток живых организмов и продуктов их жизнедеятельности. Биополимерами являются белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.
УГЛЕВОДЫ
Углеводы (составные молекулы С, Н, О) - органические соединения, состоящие из одной или многих молекул простых сахаров. Содержание углеводов в животных клетках составляет 1-5%, а в некоторых клетках растений достигает 70%. Выделяют три группы углеводов: моносахариды (или простые сахара), олигосахариды (состоят из 2-10 молекул простых сахаров), полисахариды (состоят более чем из 10 молекул сахаров).
Моносахариды (формула СпН2пОп) - это кетонные или альдегидные производные многоатомных спиртов. В зависимости от числа атомов углерода (п) различают триозы (п=3), тетрозы (п=4), пентозы (п=5) (рибоза, дезоксирибоза), гексозы (п=6) (глюкоза, фруктоза, галактоза) и гептозы (п=7). В зависимости от функциональной группы сахара разделяют на: альдозы, имеющие в составе альдегидную группу (глюкоза, рибоза, дезоксирибоза), и кетозы, имеющие в составе кетонную группу (фруктоза).
Олигосахариды в природе в большей степени представлены дисахаридами, состоящимииздвухмоносахаридов, связанных друг с другом с помощью гликозидной связью. Наиболее часто встречаются дисахариды мальтоза (глюкоза+глюкоза), сахароза (глюкоза+фруктоза), лактоза (глюкоза+галактоза). В дисахаридах гликозидной связью соединены два моносахарида. В мальтозе первый углеродный атом одной молекулы глюкозы через кислород с четвертым углеродным атомам другой (1,4 связь).
Полисахариды. В полисахаридах простые сахара (глюкоза, манноза, галактоза и др.) соединены между собой гликозидными связами. В молекулах полисахаридов гликозидной связью соединены до 5x10 моносахаридных остатков. Если присутствуют только 1-4 гликозидные связи, то образуется линейный, неразветвленный полимер (целлюлоза), если присутствуют и 1 -4, и 1 -6 связи, полимер будет разветвленным (гликоген и крахмал).
Целлюлоза - линейный полисахарид, состоящий из молекул р-глкжозы. Целлюлоза является главным компонентом клеточной стенки растений. Крахмал и гликоген разветвленные полимеры из остатков а-глюкозы, являются основными формами запасания глюкозы у растений и животных соответственно. Хитин образует у ракообразных и насекомых наружный скелет (панцирь), У грибов, хитин придает прочность клеточной стенке.
Функции углеводов:
1. Энергетическая. При окислении простых сахаров (в первую очередь глюкозы) организм получает основную часть необходимой ему энергии. При полном расщеплении 1 г глюкозы высвобождается 17,2 кДж энергии.
2. Запасающая. Крахмал у растений запасной углевод и гликоген у животных играют роль источника глюкозы, высвобождая ее по мере необходимости.
3. Строительная(структурная). Целлюлоза и хитин придают прочность клеточным стенкам растений и грибов. Рибоза и дезоксирибоза входят в состав нуклеиновых кислот. Рецепторная. Функция узнавания
клетками друг друга обеспечивается гликопротеинами, входящими в состав клеточных мембран. Утрата способности узнавать друг друга характерна для клеток злокачественных опухолей.
Липиды - жиры и жироподобнь органические соединения, состоящі из молекул C,H,0,R1,R2, практичесі нерастворимые в воде. Их содержание разных клетках сильно варьирует: от 2-3 і 50-90% в клетках семян растений и жировс ткани животных. В химическом отношеніе липиды, как правило, сложные эфир жирных кислот и ряда спиртов. Они деляті на несколько классов: нейтральные жирі воска, фосфолипиды, стероиды и др.
Функции липидов:
1. Строительная(структурная). Фоі фолипиды вместе с белками являютс основой биологических мембран. Холестери — важный компонент клеточных мембран животных.
2. Гормональная (регуляторная). Многие гормоны по химической природе являютс стероидами (тестостерон, прогестерон кортизон).
3. Энергетическая. При окислении 1 жирных кислот высвобождается 39,1 кД энергии и синтезируется в два раза больше количество АТФ, чем при расщеплени такого же количества глюкозы.
4. Запасающая. В виде жиров храните значительная часть энергетических запасо организма. Крометого, жиры служат в качеств источника воды (при сгорании 1 г жира oб разуется 1,1 г воды). Это особенно ценн для пустынных и арктических животны? испытывающих дефицит свободной воды.
5. Защитная. У млекопитающих подкож ный жир выступает в качестве термоизоля тора. Воск покрывают эпидермис растений перья, шерсть, волосы животных, предохраня от смачивания.
6. Участие в метаболизме. Витамин D играет ключевую роль в обмене кальция и фосфора. Для адекватного всасывания этоп витамина в кишечнике нужны жиры.
Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты, состоящие из молекул C,H.O,N,S.
По химическому составу аминокислоты
это соединения, содержащие одну карбоксильную группу (-СООН) и одну аминную (-NH,), связанные с одним атомом углерода, к которому присоединена боковая цепь - какой-нибудь радикал R (именно он придает аминокислоте ее неповторимые свойства).
В образовании белков участвуют только 20 аминокислот. Они называются фундаментальными или основными: аланин, метионин, валин, пролин, лейцин, изолейцин, триптофан, фенилаланин, аспарагин, глутамин, серин, глицин, тирозин, треонин, цистеин, аргинин, гистидин, лизин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Некоторые из аминокислот не синтезируются в организмах животных и человека и должны поступать с растительной пищей (они называются незаменимыми).
Аминокислоты, соединяясь друг с другом ковалентными пептидными связями, образуют различной длины пептиды. Пептидной (амидной) называется ковалентная связь, образованная карбоксильной группой одной аминокислоты и аминной группой другой. Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды. В состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.
Выделяют 4 уровня организации белков:
Первичная структура - последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Она образуется за счет ковалентных пептидных связей между аминокислотными остатками. Первичная структура определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура образуется укладкой полипептидных цепей в а-спираль или p-структуру. Она поддерживается за счет водородных связей между атомами водорода групп NH- и атомами кислорода групп СО-, а-спираль формируется в результате скручивания полипептидной цепи в спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Она характерна для глобулярных белков, имеющих сферическую форму глобулы, Р-структура представляет собой продольную укладку трех полипептидных цепей. Она характерна для фибриллярных белков, имеющих вытянутую форму фибриллы. Третичную и четвертичную структуры имеют только глобулярные белки.
Третичная структура образуется при сворачивании спирали в клубок (глобулу, или домен). Домены - глобулоподобные образования с гидрофобной сердцевиной и гидрофильным наружным слоем. Третичная структура формируется за счет связей, образующихся между радикалами R аминокислот, за счет ионных, гидрофобных и дисперсионных взаимодействий, а также за счет образования дисульфидных (S-S) связей между радикалами цистеина.
Четвертичная структура характерна для сложных белков, состоящих из двух и более полипептидных цепей, не связанных ковалентными связями, а также для белков, содержащих небелковые компоненты (ионы металлов, коферменты). Четвертичная труктура поддерживается такими же
химическими связями, как и третичная (см. рисунок 1 в приложении).
Конфигурация белка зависит от последовательности аминокислот, но на нее могут влиять и конкретные условия, в которых находится белок.
Утрата белковой молекулой своей структурной организации называется
денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичная структуры,
но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможна ренатурация белка — восстановление нормальной (нативной)
конформации.
По химическому составу различают простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислот (фибриллярные белки, иммуноглобулины). Сложные белки содержат белковую часть и небелковую - простатические группы. Различают липопротеины (содержат липиды), гликопротеины (углеводы), фосфопротеины (одну или несколько фосфатных групп), металлопротеины (различные металлы), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты).
Простетические группы обычно играют важную роль при выполнении белком его биологической функции. Функции белков:
1. Каталитическая. Основная часть ферментов являются белками. Белки- ферменты катализируют протекание в организме химических реакций. Эти реакции в силу энергетических причин, сами по себе либо вообще не протекают в организме, либо протекают слишком медленно.
По своей биохимической природе все ферменты - высокомолекулярные белковые вещества, обычно четвертичной структуры. Многие ферменты помимо белкового скелета содержат небелковые компоненты. Белковая часть называется апоферментом, а небелковая - кофактор (если это простое неорганическое вещество, например, Zn2+) или кофермент (коэнзим) (если это органическое соединение).
В молекуле фермента имеется активный центр, состоящий из двух участков — сорбционного (отвечает за связывание фермента с молекулой субстрата) и каталитического (отвечает за протекание собственно катализа). В ходе реакции фермент связывает субстрат, последовательно! изменяет его конфигурацию, образуя ряд промежуточных молекул, приводящих в конечном итоге к образованию продуктов реакции.
Отличие ферментов от катализаторові неорганической природы состоит в следующем:
1. Один фермент катализирует только определенный тип реакций.
2. Активность ферментов ограничена довольно узкими температурными рамками (обычно 35-45°С).
3. Ферменты активны при определенных значениях pH (большинство в слабощелочной среде).
2. Строительная (структурная). Ее осуществляют фибриллярные белки кератины (ногти, волосы), коллаген (сухожилия), эластин (связки).
3. Транспортная. Ряд белков способен присоединять и переносить различные вещества (гемоглобин переносит кислород).
4. Гормональная (регуляторная). Многие гормоны являются веществами белковой природы (инсулин регулирует обмен глюкозы).
5. Защитная. Иммуноглобулины крови являются антителами; фибрин и тромбин участвуют в свертывании крови.
6. Сократительная (двигательная). Актин и миозин образуют микрофиламенты и осуществляют сокращение мышц, тубулин образует микротрубочки.
7. Рецепторная (сигнальная). Некоторые белки, встроенные в мембрану, «воспринимают информацию» из окружающей среды.
8. Энергетическая. При расщеплении 1 г белка высвобождается 17,2 кДж энергии.
Мононуклеотиды. Мононуклеотид состоит из одного пуринового (аденин - А, гуанин - Г) или пиримидинового (цитозин - Ц, тимин - Т, урацил - У) азотистого основания, сахара-пентозы (рибоза или дезоксирибоза) и 1-3 остатков фосфорной кислоты.
Полинуклеотиды. Существуют два типа нуклеиновых кислот: ДНК и РНК. Нуклеиновые кислоты - полимеры, мономерами которых служат нуклеотиды.
Нуклеотиды ДНК и РНК состоят из следующих компонентов:
1. Азотистое основание (в ДНК: аденин, гуанин, цитозин, тимин; в РНК: аденин, гуанин, цитозин и урацил).
2. Сахар-пентоза (в ДНК - дезоксирибоза, в РНК - рибоза).
3. Остаток фосфорной кислоты.
ДНК (дезоксирибонуклеиновые кислоты) - длинный двухцепочечный неразветвленный полимер, состоящий из четырех типов мономеров - нуклеотидов А, Т, Г и Ц - связанных друг с другом ковалентной связью через остатки фосфорной кислоты.
Молекула ДН К состоит из двух спирально закрученных цепей (двойная спираль). При этом аденин образует 2 водородные связи с тимином, а гуанин - 3 связи с цитозином. Эти пары азотистых оснований называют комплементарными. В молекуле ДНК они всегдарасположенынапротивдругдруга.Цепи в молекуле ДНК противоположно направлены (антипараллельны). Пространственная
структура молекулы ДНК была установлена в 1953 г. Д. Уотсоном и Ф. Криком, (см. рисунок 2 в приложении).
Связываясь с белками молекула ДНК образует хромосому. Хромосома - комплекс одной молекулы ДНК с белками. Молекулы ДНК эукариотических организмов (грибов, растений и животных) линейны, незамкнуты, связаны с белками, образуя хромосомы. У прокариот (бактерий) ДНК замкнута в кольцо (кольцевая ДНК) и не образует линейную
Функция ДНК: хранение, передача и воспроизведение генетической информации в ряду поколений. ДНК определяет, какие белки и в каких количествах необходимо синтезировать.
РНК (рибонуклеиновые кислоты) вместо дезоксирибозы содержат рибозу, а вместо тимина - урацил. РНК, как правило, состоит из одной цепи, которая намного короче, чем цепи ДНК. Двуцепочечные РНК встречаются у некоторых вирусов.
Виды РНК:
Информационная (матричная) РНК - иРНК (или мРНК). Имеет незамкнутую цепь. Служит в качестве матриц для синтеза белков, перенося информацию об их структуре с молекулы ДНК к рибосомам.
Транспортная РНК - тРНК. Доставляет аминокислоты к синтезируемой молекуле белка. Молекула тРНК состоит из 70-90 нуклеотидов и благодаря внутрицепочечным комплементарным взаимодействиям
приобретает характерную вторичную структуру в виде «клеверного листа».
Рибосомная РНК - рРНК. В комплексе с рибосомными белками образует рибосомы - органеллы, на которых происходит синтез белка.
В клетке на долю мРНК приходится около 5%, тРНК - около 10%, и рРНК - около 85% всей клеточной РНК.
Функции РНК: участие в биосинтезе белков.
Редупликация ДНК. Молекулы ДНК обладаютспособностью, неприсущей ни одной другой молекуле - способностью к удвоению. Процесс удвоения молекул ДНК называется репликацией. В основе репликации лежит принцип комплементарности - образование водородных связей между комплементарными нуклеотидами А и Т, Г и Ц.
Репликация очень сложный процесс, которая требует участия множества различных
ферментов (хеликаза, лигаза, праймаза и др.). Одним из основных ферментов репликации являются ферменты ДНК-полимеразы. Под воздействием ферментов репликации цепи молекулы ДНК разделяются на небольшом отрезке молекулы. На цепи материнской молекулы достраиваются дочерние цепи. Затем расплетается новый отрезок и цикл репликации повторяется.
В результате образуются дочерние молекулы ДНК, ничем не отличающиеся друг от друга и от материнской молекулы. В процессе деления клетки дочерние молекулы ДНК распределяются между образующимися клетками. Так осуществляется передача информации из поколения в поколение.
Правила Чаргаффа — система эмпирически выявленных правил, описывающих количественные соотношения между различными типами азотистых оснований в ДНК.
1. Количество аденинаравно количеству тимина, а гуанина — цитозину: А=Т, Г=Ц.
2. Количество пуринов равно количеству пиримидинов: А+Г=Т+Ц.
3. Количество оснований с аминогруппами в положении 6 равно количеству оснований с кетогруппами в положении 6: А+Ц=Г+Т.
Вместе с тем, соотношение (А+Т):(Г+Ц) может быть различным у ДНК разных видов. У одних преобладают пары АТ, в других — ГЦ.
Правила Чаргаффа, наряду с данными рентгеноструктурного анализа, сыграли решающую роль в расшифровке структуры ДНК Дж. Уотсоном и Фрэнсисом Криком.